La albúmina de suero humana recombinante TIENE es estructural y bioquímico equivalente al pHSA

La albúmina de suero humana recombinante TIENE es estructural y bioquímico equivalente al pHSA

Descripción

La albúmina de suero humana recombinante de Healthgen Biotech es origen animal libremente, que evitan con eficacia cualquier riesgo potencial de contaminantes animales, de bacterias, de priones, de virus y de enfermedad contagiosa de la proteína. La plataforma específica de la expresión del endospermo del arroz es fácil ser en grande. El endospermo del arroz tiene el cuerpo de la proteína, que puede guarda estabilidad y bioactividad de las proteínas. Actualmente, la capacidad de producción es casi 1000 kilogramos/año.

OsrHSA es estructural y bioquímico equivalente al pHSA.

El OsrHSA expresado tiene la misma masa molecular, secuencia de aminoácido, término de la n y de C, y punto de fusión como pHSA. El espectro circular del dicroísmo (CD) de OsrHSA en la región cercana y lejos-ULTRAVIOLETA hizo juego que del pHSA, indicando que la estructura secundaria y terciaria de OsrHSA es idéntica a las del pHSA. El análisis espectroscópico confirmó más lejos que OsrHSA tiene la misma conformación que pHSA.

Para caracterizar la estructura de OsrHSA, un complejo ácido OsrHSA-mirístico fue cristalizado, y la estructura fue solucionada por el reemplazo molecular usando el previamente resuelto TIENE estructura en un refinamiento de 2,5 Å (código de identificación del PDB 1BJ5), presentando un valor R-libre final de 0,303. Un cristal de dos moléculas independientes de OsrHSA fue obtenido en una unidad asimétrica. La estructura total de OsrHSA es una forma del corazón formada por tres ámbitos helicoidales, señaló I, II, e III, y con los ácidos mirísticos limitados en las cavidades hidrofóbicas. Una superposición de todos los átomos del α-carbono de las estructuras cristalinas de OsrHSA y del pHSA dio lugar a un rmsd de 0,67 Å para el código de identificación de PBD 2I2Z y de 0,69 Å para 1BJ5.

No se identificó ningunas diferencias obvias en conformaciones de la principal-cadena entre el pHSA y OsrHSA, que demuestra que OsrHSA en células del endospermo del arroz está doblado en la estructura idéntica como pHSA en plasma de sangre. Como se esperaba, 17 enlaces de disulfuro fueron identificados como enlaces de disulfuro auténticos, y un residuo libre de la cisteína (Cys) fue observado en la posición 34. TIENE se sabe para actuar como proteína de portador, principalmente a través de dos sitios que atracan para las drogas y de 7-9 sitios para los ácidos grasos (27). Ocho ácidos mirísticos fueron observados que limitado al recombinante TIENE molécula, y todos los puntos de enlace del ácido graso en OsrHSA fueron identificados en las mismas ubicaciones que en pHSA. Dos sitios drugbinding encontrados en pHSA estaban también presentes en OsrHSA. El sitio I es una cavidad hidrofóbica situada en el subdomain II, delineado por los residuos F211, W214, A215, y L238. Dos racimos de residuos polares responsables de la interacción del ligand fueron poblados por los aminoácidos Y150, H242, R257, y K195, K199, R218, R222, respectivamente. El sitio II era otro bolsillo hidrofóbico en el subdomain IIIA integrado por L387, Y411, L453, V433, y L430. Una región polar, compuesta de R410, K414, y S489, fue encontrada en este punto de enlace. La topología estructural de estos puntos de enlace en OsrHSA sugiere que pueda realizar las mismas funciones biológicas que pHSA.